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      2016年3月最新進(jìn)展

      發(fā)布時(shí)間:2016-05-10 瀏覽數(shù):4485次

      1、 Zymergen和Arzeda宣布一項(xiàng)“開發(fā)新分子”的合作聲明

      2016年3月21日,Zymergen和Arzeda宣布一項(xiàng)為期多年的合作,整合了Arzeda通路和酶進(jìn)化優(yōu)勢(shì)以及Zymergen的菌株培養(yǎng)優(yōu)勢(shì),旨在共同研究產(chǎn)生新高分子材料的菌株。這是自一月份Arzeda與Mitsubishi Rayon合作以來Arzeda公布的第二個(gè)合作。這次合作的目標(biāo)是結(jié)合Arzeda的新酶設(shè)計(jì)能力和Zymergen構(gòu)建代謝通路的專業(yè)來實(shí)現(xiàn)新的化合物生物合成路線。

       

      2、 諾維信又一大創(chuàng)新:一種新的乳糖酶—Saphera

      2016年3月31日,世界最大的酶公司宣布推出一種新的乳業(yè)使用酶-Saphera。此新酶用于無乳糖的乳制品的生產(chǎn)。根據(jù)諾維信的形容,該酶為無乳糖的乳制品生產(chǎn)和質(zhì)量設(shè)定了全新的標(biāo)準(zhǔn)。相較于酵母乳糖酶,Saphera酶產(chǎn)生更少的寡糖,因此該酶的使用可讓乳糖水平更加精確的測(cè)量并更加容易達(dá)到目標(biāo)濃度,這個(gè)對(duì)于生產(chǎn)低乳糖牛奶(<0.01%乳糖)來說非常重要。


      會(huì)議預(yù)告

      1) 2016年6月14日-16日,第20屆綠色化學(xué)和工程年會(huì),波特蘭;

      http://www.gcande.org/

      2)2016年7月10日-15日,戈登生物催化研究會(huì)議,新英格蘭大學(xué),美國(guó),比迪福德 (緬因州);

      https://www.grc.org/programs.aspx?id=12255

      3)2016年7月24日-28日,工業(yè)微生物學(xué)和生物技術(shù)協(xié)會(huì)年會(huì),美國(guó),新奧爾良;

      http://www.simbhq.org/annual/

      4)2016年7月31日-8月5日,戈登綠色化學(xué)研究會(huì)議,美國(guó)佛蒙特州,斯托;

      http://www.grc.org/programs.aspx?id=12560


      最新發(fā)表文獻(xiàn)摘選:

      Quercetin 2,4-Dioxygenase Activates Dioxygen in a Side-On O2–Ni Complex

      J.-H. Jeoung, D. Nianios, S. Fetzner, H. Dobbek, Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55,3281

      http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.201510741/pdf


      Combinatorial Low-Volume Synthesis of Well-Defined Polymers by Enzyme Degassing

      R. Chapman, A. J. Gormley, M. H. Stenzel, M. M. Stevens, Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 4500.

      http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.201600112/full


      Mutating a Highly Conserved Residue in Diverse Cytochrome P450s Facilitates Diastereoselective Olefin Cyclopropanation

      J. G. Gober, A. E. Rydeen, E. J. Gibson-OGrady, J. B. Leuthaeuser, J. S. Fetrow, E. M. Brustad, ChemBioChem 2016, 17, 394.

      http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cbic.201500624/abstract


      Investigating Deformylase and Deacylase Activity of Mammalian and Bacterial Sirtuins
      J. Seidel, C. Klockenbusch, D. Schwarzer, ChemBioChem 2016, 17, 398.
      http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cbic.201500611/abstract


      Enantioselective Benzylic Hydroxylation Catalysed by P450 Monooxygenases: Characterisation of a P450cam Mutant Library and Molecular Modelling

      A. Eichler, ?. Gricman, S. Herter, P. P. Kelly, N. J. Turner, J. Pleiss, S. L. Flitsch, ChemBioChem 2016, 17, 426.

      http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cbic.201500536/abstract


      Artificial Metalloenzymes with the Neocarzinostatin Scaffold: Toward a Biocatalyst for the Diels–Alder Reaction

      W. Ghattas, L. Cotchico-Alonso, J.-D. Maréchal, A. Urvoas, M. Rousseau, J.-P. Mahy, R. Ricoux, ChemBioChem 2016, 17, 433.

      http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cbic.201500445/abstract


      P450 BM3 Monooxygenase as an Efficient NAD(P)H-Oxidase for Regeneration of Nicotinamide Cofactors in ADH-Catalysed Preparative Scale Biotransformations

      Holec, C., Neufeld, K. and Pietruszka, J. (2016)

      http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/adsc.201600241/abstract


      A Continuous-Flow Cascade Reactor System for Subtilisin A- Catalyzed Dynamic Kinetic Resolution of N-tert-Butyloxycarbonylphenylalanine Ethyl Thioester with Benzylamine

      Falus, P., Cerioli, L., Bajnóczi, G., Boros, Z., Weiser, D., Nagy, J., Tessaro, D., Servi, S. and Poppe, L. (2016)

      http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/adsc.201500902/abstract


      Stereoselective Monoamine Oxidase-Catalyzed Oxidative Aza-Friedel–Crafts Reactions of meso-Pyrrolidines in Aqueous Buffer

      de?Graaff, C., Oppelaar, B., Péruch, O., Vande?Velde, C. M. L., Bechi, B., Turner, N. J., Ruijter, E. and Orru, R. V. A. (2016)

      http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/adsc.201600038/abstract


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